抗體是結合特定抗原的糖蛋白
更新時間:2019-11-25 點擊次數(shù):924次
抗體是結合特定抗原的糖蛋白??贵w的產生是對外來分子侵入體內的一種響應??贵w以一個或多個由四條多肽鏈組成的Y形單體存在。每個Y形單體包含兩條相同的重鏈和兩條相同的輕鏈,重鏈和輕鏈的序列和長度不同。Y形單體的頂部包含可變區(qū),該區(qū)可與抗原上的表位特異性緊密結合。
抗體是一種由B淋巴細胞分泌,被免疫系統(tǒng)用來鑒別與中和外來物質如細菌、病毒等的大型Y形蛋白質,僅被發(fā)現(xiàn)存在于脊椎動物的血液等體液中,及其B細胞的細胞膜表面。
抗體是由一種叫做漿細胞的白血球所制造??贵w有兩種物理形態(tài),一種是從細胞分泌出的可溶解物形態(tài),另一種是依附于B細胞表面的膜結合形態(tài)。
抗體是一種高分子球狀血液蛋白質,重量約為150kDa。由于在部分氨基酸殘基中含有糖鏈,抗體也是一種糖蛋白。能發(fā)揮功能的基本單位是一個免疫球蛋白單體。
抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構,其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈(H鏈);2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈(L鏈)。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯(lián)結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種,重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。整個抗體分子可分為恒定區(qū)和可變區(qū)兩部分。在給定的物種中,不同抗體分子的恒定區(qū)都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區(qū)位于"Y"的兩臂末端。在可變區(qū)內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈,這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發(fā)生變異區(qū)域稱高變區(qū)。高變區(qū)位于分子表面,zui多由17個氨基酸殘基構成,少則只有2~3個。高變區(qū)氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。
抗體的種類取決于重鏈類型。因此,由希臘字母α、δ、ε、γ和μ表示的5種Ig重鏈分別表征了IgA、IgD、IgE、IgG和IgM抗體。α和γ重鏈約有450個氨基酸,而μ和ε重鏈約有550個氨基酸。鏈的組成也不同。
重鏈有兩部分,恒定區(qū)和可變區(qū)。恒定區(qū)在具有相同同種型的抗體之間沒有差異,但在同種型之間有差異。γ型、α型和δ型重鏈含有恒定區(qū),該恒定區(qū)包括Ig的三個區(qū)域以及賦予其柔性的鉸鏈區(qū)。
另一方面,含μ和ε的重鏈具有一個恒定區(qū),該區(qū)具有四個Ig疇。單個B細胞或其克隆產生的所有抗體在可變區(qū)方面是相同的。然而,不同B細胞產生的抗體具有不同的可變區(qū)。該區(qū)域由單個Ig結構域組成,含有約110個氨基酸。